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A Golgi-resident GPR108 cooperates with E3 ubiquitin ligase Smurf1 to suppress antiviral innate immunity

泛素连接酶 先天免疫系统 内部收益率3 泛素 免疫 细胞生物学 干扰素 炎症体 高尔基体 生物 干扰素调节因子 病毒学 免疫学 遗传学 免疫系统 基因 受体 内质网
作者
Mengyuan Zhao,Yong Zhang,Lihua Qiang,Zhe Lü,Zhuo Zhao,Yesheng Fu,Bo Wu,Qiyao Chai,Pupu Ge,Zehui Lei,Xinwen Zhang,Bingxi Li,Jing Wang,Lingqiang Zhang,Cui Hua Liu
出处
期刊:Cell Reports [Elsevier]
卷期号:42 (6): 112655-112655 被引量:1
标识
DOI:10.1016/j.celrep.2023.112655
摘要

The regulation of antiviral immunity is crucial in maintaining host immune homeostasis, a process that involves dynamic modulations of host organelles. The Golgi apparatus is increasingly perceived as a host organelle functioning as a critical platform for innate immunity, but the detailed mechanism by which it regulates antiviral immunity remains elusive. Here, we identify the Golgi-localized G protein-coupled receptor 108 (GPR108) as a regulator of type Ι interferon responses by targeting interferon regulatory factor 3 (IRF3). Mechanistically, GPR108 enhances the ubiquitin ligase Smad ubiquitylation regulatory factor 1 (Smurf1)-mediated K63-linked polyubiquitination of phosphorylated IRF3 for nuclear dot 10 protein 52 (NDP52)-dependent autophagic degradation, leading to suppression of antiviral immune responses against DNA or RNA viruses. Taken together, our study provides insight into the crosstalk between the Golgi apparatus and antiviral immunity via a dynamic and spatiotemporal regulation of GPR108-Smurf1 axis, thereby indicating a potential target for treating viral infection.
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