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Identification and Characterization of cvHsp

生物 北方斑点 信使核糖核酸 骨骼肌 脂肪组织 分子生物学 氨基酸 污渍 菲拉明 基因表达 基因 生物化学 内分泌学 细胞 细胞骨架
作者
Stéphane Krief,Jean‐François Faivre,Philippe Robert,Bertrand Le Douarin,Nicole Brument-Larignon,Isabelle Lefrère,Mark M. Bouzyk,Karen M. Anderson,Larry D. Greller,Frank Tobin,Michel Souchet,Antoine Bril
出处
期刊:Journal of Biological Chemistry [Elsevier BV]
卷期号:274 (51): 36592-36600 被引量:112
标识
DOI:10.1074/jbc.274.51.36592
摘要

Starting with computational tools that search for tissue-selective expression of assembled expressed sequenced tags, we have identified by focusing on heart libraries a novel small stress protein of 170 amino acids that we named cvHsp. cvHsp was found as being computationally selectively and highly (0.3% of the total RNA) expressed in human heart. The cvHsp gene mapped to 1p36.23-p34.3 between markers D1S434 and D1S507. The expression of cvHsp was analyzed with RNA dot, Northern blots, or reverse transcription-polymerase chain reaction: expression was high in heart, medium in skeletal muscle, and low in aorta or adipose tissues. In the heart of rat models of cardiac pathologies, cvHsp mRNA expression was either unchanged (spontaneous hypertension), up-regulated (right ventricular hypertrophy induced by monocrotaline treatment), or down-regulated (left ventricular hypertrophy following aortic banding). In obese Zucker rats, cvHsp mRNA was increased in skeletal muscle, brown, and white adipose tissues but remained unchanged in the heart. Western blot analysis using antipeptide polyclonal antibodies revealed two specific bands at 23 and 25 kDa for cvHsp in human heart. cvHsp interacted in both yeast two-hybrid and immunoprecipitation experiments with alpha-filamin or actin-binding protein 280. Within cvHsp, amino acid residues 56-119 were shown to be important for its specific interaction with the C-terminal tail of alpha-filamin.
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