The role of fusion peptides in depth-dependent membrane organization and dynamics in promoting membrane fusion

脂质双层融合 融合机制 胞吐 化学 内吞作用 融合 生物物理学 细胞生物学 跨膜蛋白 内体 外域 细胞融合 生物化学 生物 细胞 受体 哲学 语言学
作者
Geetanjali Meher,Hirak Chakraborty
出处
期刊:Chemistry and Physics of Lipids [Elsevier]
卷期号:234: 105025-105025 被引量:6
标识
DOI:10.1016/j.chemphyslip.2020.105025
摘要

Membrane fusion is an important event in the life of eukaryotes; occurs in several processes such as endocytosis, exocytosis, cellular trafficking, compartmentalization, import of nutrients and export of waste, vesiculation, inter cellular communication, and fertilization. The enveloped viruses as well utilize fusion between the viral envelope and host cell membrane for infection. The stretch of 20–25 amino acids located at the N-terminus of the fusion protein, known as fusion peptide, plays a decisive role in the fusion process. The stalk model of membrane fusion postulated a common route of bilayer transformation for stalk, transmembrane contact, and pore formation; and fusion peptide is believed to facilitate bilayer transformation to promote membrane fusion. The peptide-induced change in depth-dependent organization and dynamics could provide important information in understanding the role of fusion peptide in membrane fusion. In this review, we have discussed about three depth-dependent properties of the membrane such as rigidity, polarity and heterogeneity, and the impact of fusion peptide on these three membrane properties.
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