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Crystal structures of E. coli laccase CueO at different copper concentrations

多铜氧化酶 化学 漆酶 基质(水族馆) 生物化学 生物 有机化学 生态学
作者
Li Xu,Zhiyi Wei,Zhang Min,Xiaohui Peng,Guangzhe Yu,Maikun Teng,Weimin Gong
出处
期刊:Biochemical and Biophysical Research Communications [Elsevier]
卷期号:354 (1): 21-26 被引量:69
标识
DOI:10.1016/j.bbrc.2006.12.116
摘要

CueO protein is a hypothetical bacterial laccase and a good laccase candidate for large scale industrial application. Four CueO crystal structures were determined at different copper concentrations. Low copper occupancy in apo-CueO and slow copper reconstitution process in CueO with exogenous copper were demonstrated. These observations well explain the copper dependence of CueO oxidase activity. Structural comparison between CueO and other three fungal laccase proteins indicates that Glu106 in CueO constitutes the primary counter-work for reconstitution of the trinuclear copper site. Mutation of Glu106 to a Phe enhanced CueO oxidation activity and supported this hypothesis. In addition, an extra alpha-helix from Leu351 to Gly378 covers substrate biding pocket of CueO and might compromises the electron transfer from substrate to type I copper.
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