How Do Copper Enzymes Hydroxylate Aliphatic Substrates? Recent Insights from the Chemistry of Model Systems

羟基化 化学 单加氧酶 背景(考古学) 配体(生物化学) 基质(水族馆) 模型系统 立体化学 有机化学 生物化学 计算化学 细胞色素P450 受体 生物 古生物学 生态学
作者
Malte Rolff,Felix Tuczek
出处
期刊:Angewandte Chemie [Wiley]
卷期号:47 (13): 2344-2347 被引量:87
标识
DOI:10.1002/anie.200705533
摘要

Copper at work: The aliphatic ligand hydroxylation by a copper–oxygen center has been observed for the first time on a model system of the enzyme PHM (peptidylglycine-α-hydroxylating monooxygenase). This result is put in the context of the enzymatic mechanism, which presumably involves a high-valent copper oxo unit (violet-red) that hydroxylates the substrate (cyan).
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