Effect of glycation degree on the structure and digestion properties of ovalbumin: A study of amino acids and peptides release after in vitro gastrointestinal simulated digestion

糖基化 化学 消化(炼金术) 氨基酸 生物化学 赖氨酸 卵清蛋白 蛋白质水解 胰蛋白酶 体外 色谱法 生物 受体 免疫学 免疫系统
作者
Qi Yang,Ying Wang,Meng Yang,Xuanting Liu,Siwen Lyu,Boqun Liu,Jingbo Liu,Ting Zhang
出处
期刊:Food Chemistry [Elsevier BV]
卷期号:373 (Pt B): 131331-131331 被引量:86
标识
DOI:10.1016/j.foodchem.2021.131331
摘要

Glycation can improve the functional properties of protein. However, in vitro and animal studies have shown that glycation induced lysine blockage and impaired protein digestibility. This study aimed to explore the effects of different glycation degree on the structure and digestive characteristics of ovalbumin. The results showed that glycation decreased the turbidity and hydrophobicity of the protein and changed the protein structure. Moreover, the results of in vitro simulated digestion revealed that glycation reduced the contents of essential amino acids and total amino acids after digestion. Glycation changed the amino acids and peptides release from the protein by resisting the digestion of digestive enzymes, especially trypsin. In conclusion, this work links glycation, protein digestibility, and the release of amino acids and peptides. This emphasizes the importance of the balance between improving properties and ensuring the digestibility of proteins during food processing.
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