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A starch-binding domain of α-amylase (AmyPG) disrupts the structure of raw starch

淀粉 水解 生物化学 化学 淀粉酶
作者
Zijian Fu,Zhenbiao Zhang,Mingyue Chu,Naimeng Kan,Yazhong Xiao,Hui Peng
出处
期刊:International Journal of Biological Macromolecules [Elsevier BV]
卷期号:257: 128673-128673 被引量:4
标识
DOI:10.1016/j.ijbiomac.2023.128673
摘要

Most raw starch-digesting enzymes possess at least one non-catalytic starch-binding domain (SBD), which enhances enzymatic hydrolysis of insoluble starch granules. Previous studies of SBD-starch interaction mainly focus on binding affinity for substrates, while the mechanism involved disruption of starch granules remains partially understood. Raw starch-digesting α-amylases AmyPG and AmyP were from Photobacterium gaetbulicola and an uncultured marine bacterium, respectively. Here, comparative studies on the two α-amylases and their SBDs (SBD
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