Versatility of ARD1/NAA10-mediated protein lysine acetylation

作者
Tam Thuy Lu Vo,Chul‐Ho Jeong,Sooyeun Lee,Kyu‐Won Kim,Eunyoung Ha,Ji Hae Seo
出处
期刊:Experimental and Molecular Medicine [Springer Nature]
卷期号:50 (7): 1-13 被引量:16
标识
DOI:10.1038/s12276-018-0100-7
摘要

Post-translational modifications (PTMs) are chemical alterations that occur in proteins that play critical roles in various cellular functions. Lysine acetylation is an important PTM in eukaryotes, and it is catalyzed by lysine acetyltransferases (KATs). KATs transfer acetyl-coenzyme A to the internal lysine residue of substrate proteins. Arrest defective 1 (ARD1) is a member of the KAT family. Since the identification of its KAT activity 15 years ago, many studies have revealed that diverse cellular proteins are acetylated by ARD1. ARD1-mediated lysine acetylation is a key switch that regulates the enzymatic activities and biological functions of proteins and influences cell biology from development to pathology. In this review, we summarize protein lysine acetylation mediated by ARD1 and describe the biological meanings of this modification.

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