ADD domain added new binding partners for the nuclear hub protein ATRX

作者
Yan Chen,Yang Luo,Jielin Sun,Shouhua Wang,Bingbing Wan
出处
期刊:Acta Biochimica et Biophysica Sinica [Oxford University Press]
卷期号:58 (2): 463-465 被引量:1
标识
DOI:10.3724/abbs.2025140
摘要

ATRX is a large, multi-domain nuclear protein that functions as a crucial ATPdependent chromatin remodeler, transcriptional regulator, and guardian of telomeric and genomic integrity [1].As a member of the SWI/SNF family of chromatin remodeling proteins, a primary and well-defined function of ATRX is to facilitate the replication-independent deposition of the histone variant H3.3 at specific genomic loci, predominantly repetitive sequences such as telomeres, pericentromeric heterochromatin, and ribosomal DNA (rDNA).Mutations in the ATRX gene are associated with a severe X-linked neurodevelopmental disorder and alphathalassemia.Moreover, ATRX dysfunction can lead to genomic instability, contributing to the development and progression of various cancers, including gliomas and pancreatic neuroendocrine tumors (PanNETs) [2].ATRX orchestrates chromatin dynamics through its modular domains.Its Nterminal ADD domain and a PxVxL-like motif recognize histone H3K9me3 and interact with the heterochromatin-binding protein HP1α, respectively.Collaborating with the histone chaperone DAXX, ATRX then utilizes its C-terminal

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