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X-ray Crystallographic Structure of the Norwalk Virus Capsid

衣壳 诺沃克病毒 杯状病毒 猫杯状病毒 杯状病毒科 病毒学 生物 细小病毒科 病毒 病毒蛋白 结晶学 细小病毒 化学 病毒性疾病 诺如病毒
作者
B. V. Venkataram Prasad,Michele E. Hardy,Terje Dokland,Jordi Bella,Michael G. Rossmann,Mary K. Estes
出处
期刊:Science [American Association for the Advancement of Science]
卷期号:286 (5438): 287-290 被引量:956
标识
DOI:10.1126/science.286.5438.287
摘要

Norwalk virus, a noncultivatable human calicivirus, is the major cause of epidemic gastroenteritis in humans. The first x-ray structure of a calicivirus capsid, which consists of 180 copies of a single protein, has been determined by phase extension from a low-resolution electron microscopy structure. The capsid protein has a protruding (P) domain connected by a flexible hinge to a shell (S) domain that has a classical eight-stranded beta-sandwich motif. The structure of the P domain is unlike that of any other viral protein with a subdomain exhibiting a fold similar to that of the second domain in the eukaryotic translation elongation factor-Tu. This subdomain, located at the exterior of the capsid, has the largest sequence variation among Norwalk-like human caliciviruses and is likely to contain the determinants of strain specificity and cell binding.
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