Tumor cell traffic through the extracellular matrix is controlled by the membrane-anchored collagenase MT1-MMP

胶原酶 基质金属蛋白酶 细胞外基质 生物 明胶酶 成纤维细胞 细胞生物学 明胶酶A 金属蛋白酶 癌细胞 MMP1型 细胞外 细胞 体外 癌症 生物化学 基因表达 基因 遗传学
作者
Farideh Sabeh,Ichiro Ota,Kenn Holmbeck,Henning Birkedal‐Hansen,Paul D. Soloway,Milagros Balbı́n,Carlos López-Otı́n,Steven D. Shapiro,Masaki Inada,Stephen M. Krane,Edward Allen,Duane Chung,Stephen J. Weiss
出处
期刊:Journal of Cell Biology [Rockefeller University Press]
卷期号:167 (4): 769-781 被引量:576
标识
DOI:10.1083/jcb.200408028
摘要

As cancer cells traverse collagen-rich extracellular matrix (ECM) barriers and intravasate, they adopt a fibroblast-like phenotype and engage undefined proteolytic cascades that mediate invasive activity. Herein, we find that fibroblasts and cancer cells express an indistinguishable pericellular collagenolytic activity that allows them to traverse the ECM. Using fibroblasts isolated from gene-targeted mice, a matrix metalloproteinase (MMP)–dependent activity is identified that drives invasion independently of plasminogen, the gelatinase A/TIMP-2 axis, gelatinase B, collagenase-3, collagenase-2, or stromelysin-1. In contrast, deleting or suppressing expression of the membrane-tethered MMP, MT1-MMP, in fibroblasts or tumor cells results in a loss of collagenolytic and invasive activity in vitro or in vivo. Thus, MT1-MMP serves as the major cell-associated proteinase necessary to confer normal or neoplastic cells with invasive activity.
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