Application of ultrasound pretreatment and glycation in regulating the heat-induced amyloid-like aggregation of β-lactoglobulin

糖基化 化学 动力学 圆二色性 β-乳球蛋白 超声 淀粉样蛋白(真菌学) 纤维 生物物理学 变性(裂变材料) 蛋白质聚集 生物化学 色谱法 乳清蛋白 核化学 受体 物理 生物 无机化学 量子力学
作者
Di Zhao,Lin Li,Dan Xu,Bulei Sheng,Dan Qin,Juncheng Chen,Bing Li,Xia Zhang
出处
期刊:Food Hydrocolloids [Elsevier]
卷期号:80: 122-129 被引量:72
标识
DOI:10.1016/j.foodhyd.2018.02.001
摘要

Ultrasonication and glycation are widely used in the food industry. In this study, we evaluated the independent and combined effects of ultrasound pretreatment (UP) and glycation on the heat-induced amyloid-like aggregation of β-lactoglobulin (β-Lg) by investigating both the fibrillation kinetics and aggregate conformations. Both UP and glycation respectively were found to accelerate the fibrillation process by promoting the denaturation and unfolding behavior of β-Lg according to both the thioflavine-T binding assay. Glycation reduced the fibrillation capacity of β-Lg by reducing the content of β-sheet secondary structures in β-Lg on the basis on circular dichroism spectral measurements. Based on the results of transmission electron microscopy, glycation derived from glucose and lactose suppressed the elongation of fibrils, and β-Lg incubated with maltodextrin was shown to form spherical particle micelles. When applied jointly, UP was found to limit the glycation process by promoting aggregation during the initial heating, which may bury a portion of the glycation sites. According to these findings, UP and glycation are promising methods that can be used independently or jointly to regulate both fibrillation kinetics and fibril conformation in the food industry.
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