Mechanically Driven Enzyme Engineering: The New Frontier Beyond Chemistry

材料科学 纳米技术 酶 可重用性 Boosting(机器学习) 共价键 酶催化 催化作用 生化工程 基质(水族馆) 催化效率 化学 蛋白质稳定性 机械强度 多孔性 缩放比例 蛋白质工程 固定化酶 多孔介质 热不稳定性 生物相容性材料 底物特异性 生物催化 天然材料
作者
Tingting Li,Siyao Zhang,Yun Fan,Cheng Chen,Yuqing Niu,Baoli Zha,Fengwei Huo,Weina Zhang
出处
期刊:ACS Applied Materials & Interfaces [American Chemical Society]
卷期号:17 (50): 67426-67456
标识
DOI:10.1021/acsami.5c17961
摘要

Enzymes, as natural biocatalysts, offer significant advantages, including high efficiency and substrate specificity, making them widely applicable in medicine, biology, agriculture, and food processing. However, their inherent structural instability often leads to deactivation under harsh conditions, such as elevated temperature, high pressure, extreme pH, or organic solvents. Additionally, difficulties in recovery and low reusability further limit their practical applications. To overcome these limitations, developing effective strategies to enhance enzyme activity and stability is of critical importance. Mechanical forces, applied through methods such as ultrasound, shear, or stretching, can modulate enzyme conformations and optimize substrate binding sites, thereby significantly boosting the catalytic performance while avoiding deactivation under adverse conditions. Furthermore, mechanical force-assisted encapsulation of enzymes within porous materials, such as metal-organic frameworks, covalent organic frameworks, and porous silicon, creates a protective microenvironment that enhances stability and broadens application prospects. This review systematically summarizes recent advances in the mechanical regulation of enzyme activity and discusses progress in the mechanoassisted encapsulation of enzymes in porous matrices. Finally, we address current challenges in elucidating the mechanisms underlying the mechanochemical regulation of enzyme conformation and activity, scaling up enzyme@porous material systems, and optimizing material-enzyme interfacial interactions, offering perspectives for future research.
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