Lysine-Based Site-Directed Mutagenesis Increased Rigid β-Sheet Structure and Thermostability of Mesophilic 1,3–1,4-β-Glucanase

热稳定性 赖氨酸 中层 化学 定点突变 突变 生物化学 定向诱变 突变 生物 氨基酸 遗传学 基因 突变体 细菌
作者
Chengtuo Niu,Linjiang Zhu,Pei Zhu,Qi Li
出处
期刊:Journal of Agricultural and Food Chemistry [American Chemical Society]
卷期号:63 (21): 5249-5256 被引量:32
标识
DOI:10.1021/acs.jafc.5b00480
摘要

1,3-1,4-β-Glucanase is widely applied in the food industry, while its low thermostability often reduces its performance. In a previous study, chemical modification of surface lysine residues was proved to increase the thermostability of β-glucanase. To improve the thermostability, the mesophilic β-glucanase from Bacillus terquilensis was rationally engineered through site-directed mutagenesis of the 12 lysines into serines. The results showed that the K20S, K117S, and K165S mutants could both enhance the specific activities and thermostability of β-glucanase. The triple mutant (K20S/K117S/K165S) could increase the optimal temperature and T50 value by 15 and 14 °C, respectively. Five percent more structured residues were observed in the mutant, which formed new β-sheet structures in the concave side. Molecular dynamics simulation analysis showed that the flexibility in the mutation regions was decreased, which resulted in the overall rigidity of the β-glucanase. Therefore, the lysine-based site-directed mutagenesis is a simple and effective method for improving the thermostability of β-glucanase.
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