Caspase-8 Interacts with the p85 Subunit of Phosphatidylinositol 3-Kinase to Regulate Cell Adhesion and Motility

细胞生物学 运动性 酪氨酸磷酸化 细胞粘附 细胞迁移 半胱氨酸蛋白酶3 生物 酪氨酸激酶 磷脂酰肌醇 磷酸化 细胞 细胞凋亡 化学 程序性细胞死亡 信号转导 生物化学
作者
Jamie Senft,Brooke Helfer,Steven M. Frisch
出处
期刊:Cancer Research [American Association for Cancer Research]
卷期号:67 (24): 11505-11509 被引量:114
标识
DOI:10.1158/0008-5472.can-07-5755
摘要

Abstract Cell migration plays an important role in tumor cell invasion and metastasis. Previously, we reported that caspase-8 contributes to cell migration and adhesion, a novel nonapoptotic function of an established apoptotic factor. Herein, we report that pro-caspase-8 is capable of restoring cell migration/adhesion to caspase-8-null cells, establishing the first biological function of a pro-caspase. The catalytic activity of caspase-8 was not required for cell motility. Stimulation of motility with epidermal growth factor induced the phosphorylation of caspase-8 on tyrosine-380 and the interaction of caspase-8 with the p85α subunit of phosphatidylinositol 3-kinase. Tyrosine-380 was required for the restoration of cell motility and cell adhesion in caspase-8-null cells, demonstrating the importance of the caspase-8–p85 interaction for these nonapoptotic functions. These results suggest that caspase-8 phosphorylation converts it from a proapoptotic factor to a cell motility factor that, through tyrosine-380, interacts with p85, an established cell migration component. [Cancer Res 2007;67(24):11505–9]
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