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Time-resolved in vivo ubiquitinome profiling by DIA-MS reveals USP7 targets on a proteome-wide scale.

生物 蛋白质组学 细胞生物学 定量蛋白质组学 化学
作者
Martin Steger,Vadim Demichev,Mattias Backman,Uli Ohmayer,Phillip Ihmor,Stefan Müller,Markus Ralser,Henrik Daub
出处
期刊:Nature Communications [Nature Portfolio]
卷期号:12 (1): 5399-5399 被引量:2
标识
DOI:10.1038/s41467-021-25454-1
摘要

Mass spectrometry (MS)-based ubiquitinomics provides system-level understanding of ubiquitin signaling. Here we present a scalable workflow for deep and precise in vivo ubiquitinome profiling, coupling an improved sample preparation protocol with data-independent acquisition (DIA)-MS and neural network-based data processing specifically optimized for ubiquitinomics. Compared to data-dependent acquisition (DDA), our method more than triples identification numbers to 70,000 ubiquitinated peptides in single MS runs, while significantly improving robustness and quantification precision. Upon inhibition of the oncology target USP7, we simultaneously record ubiquitination and consequent changes in abundance of more than 8,000 proteins at high temporal resolution. While ubiquitination of hundreds of proteins increases within minutes of USP7 inhibition, we find that only a small fraction of those are ever degraded, thereby dissecting the scope of USP7 action. Our method enables rapid mode-of-action profiling of candidate drugs targeting DUBs or ubiquitin ligases at high precision and throughput. Combining improved sample preparation, data-independent acquisition mass spectrometry and deep learning, the authors develop a workflow for more robust and precise quantitative ubiquitinome profiling. They use this method to characterize targets of the deubiquitinase USP7 and effects of USP7 inhibitors.

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