Pyrroloquinoline Quinone (PQQ) and Quinoprotein Enzymes

吡咯喹啉醌 化学 甲醇脱氢酶 醇脱氢酶 周质间隙 脱氢酶 生物化学 氢化物 辅因子 电子传输链 立体化学 电子转移 光化学 有机化学 大肠杆菌 基因
作者
C. Anthony
出处
期刊:Antioxidants & Redox Signaling [Mary Ann Liebert, Inc.]
卷期号:3 (5): 757-774 被引量:140
标识
DOI:10.1089/15230860152664966
摘要

This review summarises the characteristics, identification, and measurement of pyrroloquinoline quinone, the prosthetic group of bacterial quinoprotein dehydrogenases whose structures, mechanisms, and electron transport functions are described in detail. Type I alcohol dehydrogenase includes the "classic" methanol dehydrogenase; its x-ray structure and mechanism are discussed in detail. It is likely that its mechanism involves a direct hydride transfer rather than a mechanism involving a covalent adduct. The x-ray structure of a closely related ethanol dehydrogenase is also described. The type II alcohol dehydrogenase is a soluble quinohaemoprotein, having a C-terminal extension containing haem C, which provides an excellent opportunity for the study of intraprotein electron transfer processes. The type III alcohol dehydrogenase is similar but it has two additional subunits (one of which is a multihaem cytochrome c) bound in an unusual way to the periplasmic membrane. One type of glucose dehydrogenase is a soluble quinoprotein whose role in energy transduction is uncertain. Its x-ray structure (in the presence and absence of substrate) is described together with the detailed mechanism, which also involves a direct hydride transfer. The more widely distributed glucose dehydrogenases are integral membrane proteins, bound to the membrane by transmembrane helices at the N-terminus.
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