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 Protein-templated synthesis of dinucleotide repeat DNA by an antiphage reverse transcriptase 相关领域
核酸
多核苷酸
DNA
逆转录酶
核糖核酸
碱基对
化学
分子生物学
生物
核酸结构
生物化学
编码链
分辨率（逻辑）
核酸热力学
结合位点
双绞线
酶
基序列
DNA复制
机制（生物学）
DNA测序
A-DNA
遗传学
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| 其它 | Defense-associated reverse transcriptases (DRTs) are widespread bacterial anti-phage systems that use unconventional mechanisms of polynucleotide synthesis. We show that DRT3, which comprises two distinct RTs (Drt3a and Drt3b) and a noncoding RNA (ncRNA), synthesizes alternating poly(GT/AC) double-stranded DNA. Cryo–electron microscopy structures at 2.6 Å resolution reveal a D3-symmetric 6:6:6 complex of Drt3a, Drt3b, and ncRNA. Drt3a produces the poly(GT) strand using a conserved ACACAC template within the ncRNA. Notably, Drt3b synthesizes a complementary, protein-primed poly(AC) strand in the complete absence of a nucleic acid template, using conserved active site residues specific to Drt3b to enforce precise base alternation. These findings expand the functional landscape of nucleic acid polymerases, revealing a protein-templated mechanism for sequence-specific DNA synthesis. |
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