Turning a riboflavin-binding protein into a self-sufficient monooxygenase by cofactor redesign

作者
Gonzalo de Gonzalo,Christian Smit,Jianfeng Jin,Adriaan J. Minnaard,Marco W. Fraaije
出处
期刊:Chemical Communications [Royal Society of Chemistry]
卷期号:47 (39): 11050-11050 被引量:42
标识
DOI:10.1039/c1cc14039f
摘要

By cofactor redesign, self-sufficient monooxygenases could be prepared. Tight binding of N-alkylated flavins to riboflavin-binding protein results in the creation of artificial flavoenzymes capable of H(2)O(2)-driven enantioselective sulfoxidations. By altering the flavin structure, opposite enantioselectivities could be achieved, in accordance with the binding mode predicted by in silico flavin-protein docking of the unnatural flavin cofactors. The study shows that cofactor redesign is a viable approach to create artificial flavoenzymes with unprecedented activities.

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