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Quantitative measurement of the requirement of diverse protein degradation pathways in MHC class I peptide presentation

蛋白酶体 MHC I级 主要组织相容性复合体 泛素 蛋白质降解 生物 细胞生物学 细胞内 MHC II级 蛋白质水解 抗原呈递 生物化学 计算生物学 免疫系统 遗传学 T细胞 基因
作者
Jennifer L. Mamrosh,David J. Sherman,Joseph R. Cohen,James A. Johnston,Marisa K. Joubert,J. Li,J. Russell Lipford,Brett Lomenick,Annie Moradian,Siddharth Prabhu,Michael J. Sweredoski,Bryan Vander Lugt,Rati Verma,Raymond J. Deshaies
出处
期刊:Science Advances [American Association for the Advancement of Science]
卷期号:9 (25) 被引量:3
标识
DOI:10.1126/sciadv.ade7890
摘要

Peptides from degradation of intracellular proteins are continuously displayed by major histocompatibility complex (MHC) class I. To better understand origins of these peptides, we performed a comprehensive census of the class I peptide repertoire in the presence and absence of ubiquitin-proteasome system (UPS) activity upon developing optimized methodology to enrich for and quantify these peptides. Whereas most class I peptides are dependent on the UPS for their generation, a surprising 30%, enriched in peptides of mitochondrial origin, appears independent of the UPS. A further ~10% of peptides were found to be dependent on the proteasome but independent of ubiquitination for their generation. Notably, clinically achievable partial inhibition of the proteasome resulted in display of atypical peptides. Our results suggest that generation of MHC class I•peptide complexes is more complex than previously recognized, with UPS-dependent and UPS-independent components; paradoxically, alternative protein degradation pathways also generate class I peptides when canonical pathways are impaired.
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