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Histone propionylation is a mark of active chromatin

组蛋白密码 组蛋白乙酰转移酶 染色质 核小体 组蛋白 组蛋白H3 染色质重塑 组蛋白甲基转移酶 组蛋白H1 生物 转录协同调节子 细胞生物学 生物化学 基因
作者
Adam F Kebede,Anna Nieborak,Lara Zorro Shahidian,Stéphanie Le Gras,Florian Richter,Diana Aguilar‐Gómez,Marijke P. Baltissen,G Mészáros,Helena de Fatima Magliarelli,Aaron Taudt,Raphaël Margueron,Maria Colomé‐Tatché,Roméo Ricci,Sylvain Daujat,Michiel Vermeulen,Gerhard Mittler,Robert Schneider
出处
期刊:Nature Structural & Molecular Biology [Nature Portfolio]
卷期号:24 (12): 1048-1056 被引量:163
标识
DOI:10.1038/nsmb.3490
摘要

Histone H3 lysine 14 is propionylated and butyrylated in vivo in a metabolic-state-dependent manner and these modifications promote high levels of transcription. Histones are highly covalently modified, but the functions of many of these modifications remain unknown. In particular, it is unclear how histone marks are coupled to cellular metabolism and how this coupling affects chromatin architecture. We identified histone H3 Lys14 (H3K14) as a site of propionylation and butyrylation in vivo and carried out the first systematic characterization of histone propionylation. We found that H3K14pr and H3K14bu are deposited by histone acetyltransferases, are preferentially enriched at promoters of active genes and are recognized by acylation-state-specific reader proteins. In agreement with these findings, propionyl-CoA was able to stimulate transcription in an in vitro transcription system. Notably, genome-wide H3 acylation profiles were redefined following changes to the metabolic state, and deletion of the metabolic enzyme propionyl-CoA carboxylase altered global histone propionylation levels. We propose that histone propionylation, acetylation and butyrylation may act in combination to promote high transcriptional output and to couple cellular metabolism with chromatin structure and function.
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