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Preparation of low-molecular-weight citrus pectin by recombinant Bacillus subtilis pectate lyase and promotion of growth of Bifidobacterium longum

果胶酸裂解酶 枯草芽孢杆菌 长双歧杆菌 果胶 大肠杆菌 化学 重组DNA 水解 分子质量 食品科学 细菌 生物化学 生物 双歧杆菌 发酵 果胶酶 乳酸菌 基因 遗传学
作者
Mingqi Liu,Wen-kang Huo,Xianjun Dai,Ya-hui Dang
出处
期刊:Catalysis Communications [Elsevier BV]
卷期号:107: 39-42 被引量:19
标识
DOI:10.1016/j.catcom.2018.01.017
摘要

Abstract pel gene (GenBank: KM244046.1 ), which encodes Bacillus subtilis pectate lyase (PelB), was high-level expressed in Escherichia coli BL21 (DE3) and the recombinant enzyme was named rePelB. After induction by IPTG at 15 °C for 24 h, specific activity of rePelB in culture supernatant of pCpel-6 reached 197.4 ± 5.20 U/mg. The optima of rePelB were 60 °C and pH 5.0, respectively. Hydrolysis of citrus pectin by rePelB in 50 L grass reactor was optimized by implementing RSM. HPLC analysis revealed molecular mass of citrus pectin and obtained LCP was 290 and 5.8 kDa, respectively. LCP can significantly promote growth of Bifidobacterium longum.
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