Immobilization of two (R)‐Amine Transaminases on an Optimized Chitosan Support for the Enzymatic Synthesis of Optically Pure Amines

戊二醛 壳聚糖 固定化酶 化学 胺气处理 生物催化 热稳定性 组合化学 核化学 有机化学 催化作用 反应机理
作者
Hendrik Mallin,Ulf Menyes,Torge Vorhaben,Matthias Höhne,Uwe T. Bornscheuer
出处
期刊:Chemcatchem [Wiley]
卷期号:5 (2): 588-593 被引量:34
标识
DOI:10.1002/cctc.201200420
摘要

Abstract Two ( R )‐selective amine transaminases from Gibberella zeae (GibZea) and from Neosartorya fischeri (NeoFis) were immobilized on chitosan as a carrier to improve their application in the biocatalytic synthesis of chiral ( R )‐amines. An ( S )‐selective enzyme from Vibrio fluvialis (VfTA) was used for comparison. After improving the immobilization conditions, all enzymes could be efficiently immobilized. Additionally, the thermal stability of GibZea and NeoFis could be improved and also a slight shift of the pH optimum was observed for GibZea. All enzymes showed good activity in the conversion of α‐methylbenzylamine. In the asymmetric synthesis of ( R )‐2‐aminohexane from the corresponding ketone, a 13.4‐fold higher conversion (>99 %) was found for the immobilized GibZea compared to the free enzyme. Hence, the covalent binding with glutaraldehyde of these enzymes on chitosan beads resulted in a significant stabilization of the amine transaminases investigated.
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