Protein import into peroxisomes occurs through a nuclear pore–like phase

过氧化物酶体 过氧化物酶体靶向信号 酪氨酸 细胞器 胞浆 细胞质 细胞生物学 生物化学 氨基酸 化学 丝氨酸 膜蛋白 核孔 生物物理学 生物 受体 磷酸化
作者
Yuan Gao,Michael L. Skowyra,Peiqiang Feng,Tom A. Rapoport
出处
期刊:Science [American Association for the Advancement of Science (AAAS)]
卷期号:378 (6625) 被引量:5
标识
DOI:10.1126/science.adf3971
摘要

Peroxisomes are ubiquitous organelles whose dysfunction causes fatal human diseases. Most peroxisomal proteins are imported from the cytosol in a folded state by the soluble receptor PEX5. How folded cargo crosses the membrane is unknown. Here, we show that peroxisomal import is similar to nuclear transport. The peroxisomal membrane protein PEX13 contains a conserved tyrosine (Y)– and glycine (G)–rich YG domain, which forms a selective phase resembling that formed by phenylalanine-glycine (FG) repeats within nuclear pores. PEX13 resides in the membrane in two orientations that oligomerize and suspend the YG meshwork within the lipid bilayer. Purified YG domains form hydrogels into which PEX5 selectively partitions, by using conserved aromatic amino acid motifs, bringing cargo along. The YG meshwork thus forms an aqueous conduit through which PEX5 delivers folded proteins into peroxisomes.
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