[Interrelation between thrombin structure and its stability].

凝血酶 溶解 化学 盐(化学) 化学工程 色谱法 有机化学 生物 血小板 工程类 免疫学
作者
M V Kolodzeĭskaia,Volkov Gl
出处
期刊:PubMed [National Institutes of Health]
卷期号:75 (5): 17-27
标识
摘要

Data concerning peculiarities of fermentative nature and structure of thrombin in water-salt solution have been generalized; regularities of stabilizing effect made on thrombin by various polyols and other substances have been analyzed. It has been shown that formation of thrombin optimum macrostructure is one of the methods of its stabilization. Presence of different dissolving additives changes this enzymes hydration and this affects its stability and activity. There exist some systems to stabilize thrombin solutions. The systems consist of various salts, low-molecular and high-molecular polyols, surfactants, protein chain, composition buffer, etc. It has been shown that optimal concentrations of polyols, buffer salts and surfactants, as well as protein interaction increase considerably thrombin stability, preserving secondary structure even under its low concentration in the solution.

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