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Expression of Hybrid Peptide EF-1 in Pichia pastoris, Its Purification, and Antimicrobial Characterization

毕赤酵母 大肠杆菌 重组DNA 抗菌肽 异源表达 碘化丙啶 生物化学 毕赤酵母 细菌 抗菌剂 化学 亲和层析 细菌素 异源的 生物 色谱法 分子生物学 微生物学 基因 细胞凋亡 遗传学 程序性细胞死亡
作者
Zhongxuan Li,Qiang Cheng,Henan Guo,Rijun Zhang,Dayong Si
出处
期刊:Molecules [Multidisciplinary Digital Publishing Institute]
卷期号:25 (23): 5538-5538 被引量:19
标识
DOI:10.3390/molecules25235538
摘要

EF-1 is a novel peptide derived from two bacteriocins, plantaricin E and plantaricin F. It has a strong antibacterial activity against Escherichia coli and with negligible hemolytic effect on red blood cells. However, the chemical synthesis of EF-1 is limited by its high cost. In this study, we established a heterologous expression of EF-1 in Pichia pastoris. The transgenic strain successfully expressed hybrid EF-1 peptide, which had a molecular weight of ~5 kDa as expected. The recombinant EF-1 was purified by Ni2+ affinity chromatography and reversed-phase high performance liquid chromatography (RP-HPLC), which achieved a yield of 32.65 mg/L with a purity of 94.9%. The purified EF-1 exhibited strong antimicrobial and bactericidal activities against both Gram-positive and -negative bacteria. Furthermore, propidium iodide staining and scanning electron microscopy revealed that EF-1 can directly induce cell membrane permeabilization of E. coli. Therefore, the hybrid EF-1 not only preserves the individual properties of the parent peptides, but also acquires the ability to disrupt Gram-negative bacterial membrane. Meanwhile, such an expression system can reduce both the time and cost for large-scale peptide production, which ensures its potential application at the industrial level.
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