The Crystal Structure of Cupriavidus necator Nitrate Reductase in Oxidized and Partially Reduced States

周质间隙 硝酸还原酶 化学 钩虫贪铜菌 连二亚硫酸钠 分子置换 氧化还原酶 结晶学 活动站点 无机化学 立体化学 生物化学 晶体结构 生物 大肠杆菌 细菌 基因 羟基烷酸 遗传学
作者
Catarina Coelho,Pablo J. González,JoséJ.G. Moura,Isabel Moura,José Trincão,Maria João Romão
出处
期刊:Journal of Molecular Biology [Elsevier]
卷期号:408 (5): 932-948 被引量:76
标识
DOI:10.1016/j.jmb.2011.03.016
摘要

The periplasmic nitrate reductase (NapAB) from Cupriavidus necator is a heterodimeric protein that belongs to the dimethyl sulfoxide reductase family of mononuclear Mo-containing enzymes and catalyzes the reduction of nitrate to nitrite. The protein comprises a large catalytic subunit (NapA, 91 kDa) containing the molybdenum active site plus one [4Fe–4S] cluster, as well as a small subunit (NapB, 17 kDa), which is a diheme c-type cytochrome involved in electron transfer. Crystals of the oxidized form of the enzyme diffracted beyond 1.5 Å at the European Synchrotron Radiation Facility. This is the highest resolution reported to date for a nitrate reductase, providing true atomic details of the protein active center, and this showed further evidence on the molybdenum coordination sphere, corroborating previous data on the related Desulfovibrio desulfuricans NapA. The molybdenum atom is bound to a total of six sulfur atoms, with no oxygen ligands or water molecules in the vicinity. In the present work, we were also able to prepare partially reduced crystals that revealed two alternate conformations of the Mo-coordinating cysteine. This crystal form was obtained by soaking dithionite into crystals grown in the presence of the ionic liquid [C4mim]Cl−. In addition, UV–Vis and EPR spectroscopy studies showed that the periplasmic nitrate reductase from C. necator might work at unexpectedly high redox potentials when compared to all periplasmic nitrate reductases studied to date.
最长约 10秒,即可获得该文献文件

科研通智能强力驱动
Strongly Powered by AbleSci AI
更新
大幅提高文件上传限制,最高150M (2024-4-1)

科研通是完全免费的文献互助平台,具备全网最快的应助速度,最高的求助完成率。 对每一个文献求助,科研通都将尽心尽力,给求助人一个满意的交代。
实时播报
xxxxam完成签到,获得积分10
3秒前
12秒前
Bonnie发布了新的文献求助10
15秒前
老神在在完成签到,获得积分10
16秒前
坚强的广山应助勇往直前采纳,获得10
16秒前
JiangHb完成签到,获得积分10
16秒前
空白完成签到,获得积分10
18秒前
fanconi完成签到 ,获得积分10
20秒前
看文献完成签到,获得积分10
23秒前
Yufan完成签到 ,获得积分10
26秒前
扬帆起航完成签到 ,获得积分10
26秒前
认真绿蝶完成签到 ,获得积分10
28秒前
欣慰歌曲完成签到 ,获得积分10
33秒前
38秒前
乐天林完成签到 ,获得积分10
43秒前
哭泣的映寒完成签到 ,获得积分10
44秒前
轩轩完成签到 ,获得积分10
49秒前
木木木完成签到,获得积分10
55秒前
Ceceliayyy完成签到 ,获得积分10
55秒前
南风不竞完成签到,获得积分10
58秒前
《子非鱼》完成签到,获得积分10
1分钟前
SH完成签到,获得积分10
1分钟前
小马甲应助科研通管家采纳,获得10
1分钟前
小马甲应助科研通管家采纳,获得10
1分钟前
Ava应助科研通管家采纳,获得10
1分钟前
脑洞疼应助科研通管家采纳,获得10
1分钟前
wushuimei完成签到 ,获得积分10
1分钟前
1分钟前
wuyanan513发布了新的文献求助30
1分钟前
鞘皮完成签到,获得积分10
1分钟前
kkscanl完成签到 ,获得积分10
1分钟前
Cold-Drink-Shop完成签到,获得积分10
1分钟前
过时的豁完成签到,获得积分10
1分钟前
lu完成签到,获得积分10
1分钟前
S飞完成签到 ,获得积分10
1分钟前
过时的豁发布了新的文献求助10
1分钟前
勇往直前完成签到,获得积分10
1分钟前
1分钟前
勇往直前发布了新的文献求助10
1分钟前
风趣霆完成签到,获得积分10
1分钟前
高分求助中
Un calendrier babylonien des travaux, des signes et des mois: Séries iqqur îpuš 1036
Sustainable Land Management: Strategies to Cope with the Marginalisation of Agriculture 1000
Corrosion and Oxygen Control 600
Python Programming for Linguistics and Digital Humanities: Applications for Text-Focused Fields 500
Heterocyclic Stilbene and Bibenzyl Derivatives in Liverworts: Distribution, Structures, Total Synthesis and Biological Activity 500
重庆市新能源汽车产业大数据招商指南(两链两图两池两库两平台两清单两报告) 400
Division and square root. Digit-recurrence algorithms and implementations 400
热门求助领域 (近24小时)
化学 材料科学 医学 生物 有机化学 工程类 生物化学 纳米技术 物理 内科学 计算机科学 化学工程 复合材料 遗传学 基因 物理化学 催化作用 电极 光电子学 量子力学
热门帖子
关注 科研通微信公众号,转发送积分 2546210
求助须知:如何正确求助?哪些是违规求助? 2175672
关于积分的说明 5600310
捐赠科研通 1896399
什么是DOI,文献DOI怎么找? 946273
版权声明 565379
科研通“疑难数据库(出版商)”最低求助积分说明 503557