Tomato calmodulin-like protein SlCML37 is a calcium (Ca2+) sensor that interacts with proteasome maturation factor SlUMP1 and plays a role in tomato fruit chilling stress tolerance

双分子荧光互补 互补 转基因番茄 蛋白酶体 龙葵 酵母 基因 细胞生物学 转基因 钙调蛋白 生物 植物 生物化学 转基因作物 化学 表型 有机化学
作者
Mingfeng Tang,Chan Xu,Haohao Cao,Yuan Shi,Jing Chen,Chai Yong,Zhengguo Li
出处
期刊:Journal of Plant Physiology [Elsevier BV]
卷期号:258-259: 153373-153373 被引量:43
标识
DOI:10.1016/j.jplph.2021.153373
摘要

Calmodulin-like proteins (CMLs), as well as their targets, play significant roles in various key developmental and stress responses in the plant. In tomato (Solanum lycopersicum), there are at least 52 CML genes in its genome. However, most of their functions are not well known, especially in response to cold stress. Here, we investigated SlCML37 biochemical and structural characteristics, including a typical α-helical secondary structure and exposing its hydrophobic regions after binding to Ca2+. Then we certificated that SlCML37 protein could physically interact with SlUMP1 by using yeast two-hybrid, bimolecular florescence complementation (BiFC) and GST pull-down assays. Further analysis showed that SlCML37-transgenic tomato fruit conferred significantly improved tolerance to chilling stress. This study indicates a possible role of calmodulin-like protein-mediated proteasome assemble in the regulation of plant cold response.
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