Novel indole-sulfonamide hybrids as α -amylase and α -glucosidase inhibitors: a rational approach combining enzyme kinetics and in silico analysis

化学 酶 活动站点 抑制性突触后电位 立体化学 对接(动物) 酶抑制 合理设计 生物化学 组合化学 非竞争性抑制 动力学 酶动力学 结构-活动关系 酶分析 数量结构-活动关系 铅化合物 酶抑制剂 分子模型 药品 活性化合物 结合位点 酶激活剂 药物发现 生物活性
作者
Muhammad Taha Muhammad Taha,Fazal Rahim,Hussan Zada,Sridevi Chigurupati,Syahrul Imran,Muhammad Nawaz,Khalid Mohammed Khan,Muhammad Ali,Syed Adnan Alı Shah,Shatha Ghazi Felemban,Vijayan Venugopal,Nizam Uddin
出处
期刊:Pure and Applied Chemistry [International Union of Pure and Applied Chemistry]
标识
DOI:10.1515/pac-2025-0632
摘要

Abstract The development of effective α -amylase and α -glucosidase inhibitors is an important strategy for the management of type 2 diabetes mellitus. In the present study a series of novel indole-sulfonamide hybrids ( 1–17 ) were designed synthesized and evaluated for their inhibitory activity against α -amylase and α -glucosidase enzymes. The synthesized compounds were characterized through 1 HNMR, 13 CNMR and HREIMS. All analogs demonstrated promising enzyme inhibitory activity when compared with the reference drug acarbose. Among all tested compounds, analog 4 (IC 50 = 16.6, and 16.4 µM), 11 (IC 50 = 15.0 and 15.8 µM), 12 ( IC 50 = 14.0 and 14.1 µM), and 15 ( IC 50 = 12.1 and 13.7 µM) demonstrated good inhibitory potentials against α -amylase and α -glucosidase enzymes respectively. Enzyme kinetic studies revealed that the most active compounds ( 4, 11, 12 , and 15 ) acted as competitive inhibitors with Ki values ranging from 4.2 to 5.8 µM for α -amylase and 28.8–28.5 µM for α -glucosidase. The molecular docking studies have supported the results and showed that these compounds have been involved in various binding interactions within the active site of enzyme.
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