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Phosphorylation of AS160-serine 704 is not essential for exercise-increase in insulin-stimulated glucose uptake by skeletal muscles from female or male rats

内分泌学 内科学 磷酸化 胰岛素 丝氨酸 葡萄糖摄取 化学 医学 生物化学
作者
Haiyan Wang,Seong Eun Kwak,Amy Zheng,Edward B. Arias,Xiufang Pan,Dongsheng Duan,Gregory D. Cartee
出处
期刊:American Journal of Physiology-endocrinology and Metabolism [American Physiological Society]
卷期号:326 (6): E807-E818 被引量:1
标识
DOI:10.1152/ajpendo.00010.2024
摘要

The current study evaluated the role of Akt substrate of 160 kDa (AS160) phosphorylation on Ser704 in increased insulin-stimulated glucose uptake by skeletal muscle after exercise. Adeno-associated virus vectors were engineered to express either wild-type-AS160 or AS160 mutated so that it could not be phosphorylated on Ser704 in paired muscles from AS160-knockout rats. The results demonstrated that AS160 phosphorylation on Ser704 was not essential for exercise-induced elevation in insulin-stimulated glucose uptake by rats of either sex.

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