A flexible linker of 8-amino acids between the membrane binding segment and the FMN domain of cytochrome P450 reductase is necessary for optimal activity

化学 连接器 还原酶 领域(数学分析) 生物化学 细胞色素P450还原酶 立体化学 生物物理学 细胞色素c 辅酶Q-细胞色素c还原酶 线粒体 计算机科学 生物 操作系统 数学分析 数学
作者
Freeborn Rwere,Naw May Pearl Cartee,Yuting Yang,Lucy Waskell
出处
期刊:Journal of Inorganic Biochemistry [Elsevier BV]
卷期号:259: 112667-112667
标识
DOI:10.1016/j.jinorgbio.2024.112667
摘要

The diflavin NADPH-cytochrome P450 reductase (CYPOR) plays a critical role in human cytochrome P450 (CYP) activity by sequentially delivering two electrons from NADPH to CYP enzymes during catalysis. Although electron transfer to forty-eight human CYP enzymes by the FMN hydroquinone of CYPOR is well-known, the role of the linker between the NH

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