Identification of Novel Dipeptidyl Peptidase-IV Inhibitory Peptides in Chickpea Protein Hydrolysates

水解物 二肽基肽酶 化学 生物化学 IC50型 水解 消化(炼金术) 体外 酶水解 色谱法
作者
Rong Zan,Qiming Wu,Yi‐Ling Chen,Gangcheng Wu,Hui Zhang,Ling Zhu
出处
期刊:Journal of Agricultural and Food Chemistry [American Chemical Society]
卷期号:71 (21): 8211-8219 被引量:47
标识
DOI:10.1021/acs.jafc.3c00603
摘要

Dipeptidyl peptidase-IV (DPP-IV) is one of the main targets for blood sugar control. Some food protein-derived peptides are thought to have DPP-IV inhibitory (DPP-IVi) activity. In this study, chickpea protein hydrolysates (CPHs) obtained through Neutrase hydrolysis for 60 min (CPHs-Pro-60) exhibited the highest DPP-IVi activity. DPP-IVi activity after simulated in vitro gastrointestinal digestion was maintained at >60%. Peptide libraries are established after the identification of peptide sequences. Molecular docking verified that the four screened peptides (AAWPGHPEF, LAFP, IAIPPGIPYW, and PPGIPYW) could bind to the active center of DPP-IV. Notably, IAIPPGIPYW exhibited the most potent DPP-IVi activity (half maximal inhibitory concentration (IC 50 ): 12.43 μM). Both IAIPPGIPYW and PPGIPYW exhibited excellent DPP-IVi activity in Caco-2 cells. These results indicated that chickpea could be used as a source of natural hypoglycemic peptides for food and nutritional applications.
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