Co-crystal structure of the HNF-3/fork head DNA-recognition motif resembles histone H5

反平行(数学) DNA 晶体结构 化学 碱基对 立体化学 组蛋白 生物物理学 结晶学 生物 生物化学 物理 量子力学 磁场
作者
Kirk Clark,E.D. Halay,Eseng Lai,S.K. Burley
出处
期刊:Nature [Nature Portfolio]
卷期号:364 (6436): 412-420 被引量:1275
标识
DOI:10.1038/364412a0
摘要

The three-dimensional structure of an HNF-3/fork head DNA-recognition motif complexed with DNA has been determined by X-ray crystallography at 2.5 A resolution. This alpha/beta protein binds B-DNA as a monomer, through interactions with the DNA backbone and through both direct and water-mediated major and minor groove base contacts, inducing a 13 degrees bend. The transcription factor fold is very similar to the structure of histone H5. In its amino-terminal half, three alpha-helices adopt a compact structure that presents the third helix to the major groove. The remainder of the protein includes a twisted, antiparallel beta-structure and random coil that interacts with the minor groove.
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