Structures and mechanisms of glycosyltransferases

糖基转移酶 唾液酸转移酶 化学 部分 生物化学 计算生物学 立体化学 生物
作者
Christelle Breton,Lenka Šnajdrová,Charlotte Jeanneau,Jaroslav Koča,Anne Imberty
出处
期刊:Glycobiology [Oxford University Press]
卷期号:16 (2): 29R-37R 被引量:712
标识
DOI:10.1093/glycob/cwj016
摘要

Glycosyltransferases (GTs) catalyze the transfer of a sugar moiety from an activated donor sugar onto saccharide and nonsaccharide acceptors. A sequence-based classification spreads GTs in many families thus reflecting the variety of molecules that can be used as acceptors. In contrast, this enzyme family is characterized by a more conserved three-dimensional architecture. Until recently, only two different folds (GT-A and GT-B) have been identified for solved crystal structures. The recent report of a structure for a bacterial sialyltransferase allows the definition of a new fold family. Progress in the elucidation of the structures and mechanisms of GTs are discussed in this review. To accommodate the growing number of crystal structures, we created the 3D-Glycosyltransferase database to gather structural information concerning this class of enzymes.
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