Recombinant Lignin Peroxidase with Superior Thermal Stability and Melanin Decolorization Efficiency in a Typical Human Skin-Mimicking Environment

黑色素 酪氨酸酶 木质素 过氧化物酶 化学 人体皮肤 白腐真菌 热稳定性 木质素过氧化物酶 生物化学 同工酶 有机化学 生物 遗传学
作者
Hyeryeong Gye,Heeyeon Baek,Seunghyun Han,Haeun Kwon,Trang Vu Thien Nguyen,Le Thanh Mai Pham,Seunghyun Kang,Youn Hwa Nho,Dong Woog Lee,Yong Hwan Kim
出处
期刊:Biomacromolecules [American Chemical Society]
卷期号:24 (6): 2633-2642 被引量:7
标识
DOI:10.1021/acs.biomac.3c00123
摘要

(PcLiPs), and PcLiP isozyme 4 (PcLiP04) was selected due to its high stability and activity at pH 5.5 and 37 °C, which is close to human skin conditions. In vitro melanin decolorization results indicated that PcLiP04 exhibited at least 2.9-fold higher efficiency than that of well-known lignin peroxidase (PcLiP01) in a typical human skin-mimicking environment. The interaction force between melanin films measured by a surface forces apparatus (SFA) revealed that the decolorization of melanin by PcLiP04 harbors a disrupted structure, possibly interrupting π-π stacking and/or hydrogen bonds. In addition, a 3D reconstructed human pigmented epidermis skin model showed a decrease in melanin area to 59.8% using PcLiP04, which suggests that PcLiP04 exhibits a strong potential for skin whitening.
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