Interaction of Vimentin With Actin and Phospholipids

波形蛋白 肌动蛋白 细胞骨架 生物 肌醇 细胞生物学 生物化学 生物物理学 细胞 免疫学 受体 免疫组织化学
作者
Jimit Shah,L. Z. Wang,Peter Traub,PA Janmey
出处
期刊:The Biological Bulletin [Marine Biological Laboratory (MBL)]
卷期号:194 (3): 402-405 被引量:22
标识
DOI:10.2307/1543125
摘要

Vimentin intermediate filaments are a major cytoskeletal constituent of cells of mesenchymal origin. They have been colocalized with a variety of intracellular structures such as actin filaments and the plasma membrane. Labeled actin filaments, observed in vitro by fluorescence microscopy, break in the presence of polymerizing vimentin; the time course is consistent with stopped-flow measurements of vimentin polymerization. This breakage phenomenon appears to be specific for vimentin. Inhibition of vimentin network formation was observed with phosphatidyl inositol phosphate (PI(4)P) and phosphatidyl inositol bisphosphate (PI(4,5)P2), but not phosphatidyl choline (PC), phosphatidyl serine (PS), or phosphatidyl inositol (PI). Taken together, these results indicate a specific interaction of vimentin with F-actin and polyphosphoinositide lipids.
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