SETD3 is a mechanosensitive enzyme that methylates actin on His73 to regulate mitochondrial dynamics and function

生物 线粒体 细胞生物学 肌动蛋白 细胞骨架 氧化磷酸化 神经元肌动蛋白重塑 肌动蛋白重塑 微丝 肌动蛋白细胞骨架 生物化学 细胞
作者
Vaibhav Deshmukh,James F. Martin
出处
期刊:Journal of Cell Science [The Company of Biologists]
卷期号:137 (14) 被引量:2
标识
DOI:10.1242/jcs.261268
摘要

ABSTRACT Mitochondria, which act as sensors of metabolic homeostasis and metabolite signaling, form a dynamic intracellular network that continuously changes shape, size and localization to respond to localized cellular energy demands. Mitochondrial dynamics and function depend on interactions with the F-actin cytoskeleton that are poorly understood. Here, we show that SET domain protein 3 (SETD3), a recently described actin histidine methyltransferase, directly methylates actin at histidine-73 and enhances F-actin polymerization on mitochondria. SETD3 is a mechano-sensitive enzyme that is localized on the outer mitochondrial membrane and promotes actin polymerization around mitochondria. SETD3 loss of function leads to diminished F-actin around mitochondria and a decrease in mitochondrial branch length, branch number and mitochondrial movement. Our functional analysis revealed that SETD3 is required for oxidative phosphorylation, and mitochondrial complex I assembly and function. Our data further indicate that SETD3 regulates F-actin formation around mitochondria and is essential for maintaining mitochondrial morphology, movement and function. Finally, we discovered that SETD3 levels are regulated by extracellular matrix (ECM) stiffness and regulate mitochondrial shape in response to changes in ECM stiffness. These findings provide new insight into the mechanism for F-actin polymerization around mitochondria.

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