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Phosphorylation Site Motifs in Plant Protein Kinases and Their Substrates

磷酸化 磷酸化级联 拟南芥 激酶 丝氨酸苏氨酸激酶 细胞生物学 生物化学 蛋白质磷酸化 蛋白激酶A 生物 基因 突变体
作者
Lin Xi,Zhaoxia Zhang,Sandra Herold,Sarah Kassem,Xu Wu,Waltraud X. Schulze
出处
期刊:Methods in molecular biology [Springer Science+Business Media]
卷期号:: 1-16 被引量:9
标识
DOI:10.1007/978-1-0716-1625-3_1
摘要

Protein phosphorylation is an important cellular regulatory mechanism affecting the activity, localization, conformation, and interaction of proteins. Protein phosphorylation is catalyzed by kinases, and thus kinases are the enzymes regulating cellular signaling cascades. In the model plant Arabidopsis, 940 genes encode for kinases. The substrate proteins of kinases are phosphorylated at defined sites, which consist of common patterns around the phosphorylation site, known as phosphorylation motifs. The discovery of kinase specificity with a preference of phosphorylation of certain motifs and application of such motifs in deducing signaling cascades helped to reveal underlying regulation mechanisms, and facilitated the prediction of kinase-target pairs. In this mini-review, we took advantage of retrieved data as examples to present the functions of kinase families along with their commonly found phosphorylation motifs from their substrates.

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