Molecular determinants of cross-strain influenza A virus recognition by αβ T cell receptors

T细胞受体 表位 贪婪 生物 交叉反应性 病毒学 核蛋白 CD8型 甲型流感病毒 T细胞 抗原 病毒 免疫学 免疫系统 交叉反应
作者
Sergio M. Quiñones‐Parra,Stéphanie Gras,Thi H. O. Nguyen,Carine Farenc,Christopher Szeto,Louise C. Rowntree,Priyanka Chaurasia,Sneha Sant,Adrianus C. M. Boon,Dhilshan Jayasinghe,Guus F. Rimmelzwaan,Jan Petersen,Peter C. Doherty,Adam P. Uldrich,Dene R. Littler,Jamie Rossjohn,Katherine Kedzierska
出处
期刊:Science immunology [American Association for the Advancement of Science (AAAS)]
卷期号:10 (104): eadn3805-eadn3805 被引量:2
标识
DOI:10.1126/sciimmunol.adn3805
摘要

Cross-reactive αβ T cell receptors (TCRs) recognizing multiple peptide variants can provide effective control of rapidly evolving viruses yet remain understudied. By screening 12 naturally occurring influenza-derived HLA-B*35:01–restricted nucleoprotein (NP) 418–426 epitopes (B*35:01-NP 418 ) that emerged since 1918 within influenza A viruses, including 2024 A/H5N1 viruses, we identified functional broadly cross-reactive T cells universally recognizing NP 418 variants. Binding studies demonstrated that TCR cross-reactivity was concomitant with diminished antigen sensitivity. Primary human B*35:01/NP 418 + CD8 + T cell lines displayed reduced cross-reactivity in the absence of CD8 coreceptor binding, validating the low avidity of cross-reactive B*35:01-NP 418 + CD8 + T cell responses. Six TCR–HLA-B*35:01/NP 418 crystal structures showed how cross-reactive TCRs recognized multiple B*35:01/NP 418 epitope variants. Specific TCR interactions were formed with invariant and conserved peptide-HLA features, thus remaining distal from highly varied positions of the NP 418 epitope. Our study defines molecular mechanisms associated with extensive TCR cross-reactivity toward naturally occurring viral variants highly relevant to universal protective immunity against influenza.
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